غذاء معقّد التركيب عضوي ذو وزن جزيئي عالي يتكون من أحماض أمينية مرتبطة مع بعضها بواسطة رابطة ببتيدية. البروتين ضروري في تركيب ووظيفة كلّ الخلايا الحية وحتى الفيروسات.
العديد من البروتينات تشكل الانزيمات أَو وحدات بروتينية تدخل في تركيب الإنزيماتِ. كما يقوم البروتين بأدوار أخرى الهيكليةِ أَو الميكانيكيةِ، مثل تلك تشكيل الدعاماتَ و المفاصلَ ضمن الهيكل الخلوي . تلعب البروتينات مهام حيوية اخرى فهي عضو مهم في الإستجابة المناعية و في تخزين و نقل الجزيئات الحيوية كما تشكل مصدرا للحموض الأمينية بالنسبة للكائنات التي لا تستطيع تشكيل هذه الحموض الأمينية بنفسها .
البروتينات أيضا واحدة من الجزيئات الضخمة الحيوية إلى جانب عديدات السكريدات و الدسم و الأحماض النووية، وهذه الجريئات الضخمة الحيوية تشكل بمجموعها مكونات المادة الحية الأساسية .
بنية البروتين
يتألف البروتين من سلاسل ببتيدية مؤلفة من ترابط حموض نووية تلتف فيما بعد لتشكل بنية ثلاثية الأبعاد فريدة ( يتميز كل بروتين ببنية مختلفة عن البروتينات الأخرى ، تدعى هذه البنية بالحالة الأصلية للبروتين و تتحدد حسب ترتيب الحموض الأمينية في عملية الترابط التي تشكل السلاسل البروتينية .
- بنية أولية: تحددها تسلسل الحموض الأمينية
- بنية ثانوية: تتألف من بنى ثانوية تتشكل من التفاف السلاسل الببتيدية على بعضها بشكل حلزونات ألفا و صفائح بيتا .
- بنية ثالثية: وهي ما يحدد شكل البروتين النهائي ، تتألف من اجتماع البنى الثانوية للبروتين ( لوالب ألفا و صفائح بيتا ) بوساطة قوى فيزيائية غير تكافؤية لتعطي الشكل النهائي للبروتين
- بنية رابعية: يستخدم عادة هذا المصطلح للدلالة على البنية التي تكونها اتحاد بروتينين أو أكثر في ما يسمى الوحدة البروتينية .
البنية البروتينية غير ثابتة اطلاقا بل تتغير لتأدية وظائفها المختلفة و لتحقيق هذا التغيير البنيوي يحدث تغير في ارتباطات البنية الثالثية و الرابعية ، لذلك ندعو هذه البنى الثالثية و الرابعية تشكيلات كيميائية و ما يحدث لها من تغيرات بالتغيرات التشكيلية conformational changes .
الوظائف
يشارك البروتين تقريبا في جميع العمليات الخلوية بما فيها تنظيم الوظائف الخلوية مثل نقل الإشارات الخلوية و الاستقلاب فعملية تحطيم البروتينات نفسها تجري في الخلية بالإستعانة بأنزيمات ( و هي مركبات بروتينية ) تدعى بروتيازات .
آلية التنظيم البروتيني
يمكن للبروتينات ان تربط بها جزيئات كيماوية متنوعة و شوارد معدنية ضمن تجويفات خاصة في بنيتها تدعى : مواقع الإرتباط Bindingsites ومع ذلك تتميز البروتينات باصطفائية كيميائية عالية تجاه المركبات التي ترتبط بها . تدعى المركبات التي ترتبط بالبروتينات لجينات ligand ، أما شدة الارتباط لجين-بروتين فهي إحدى خصائص موقع الارتباط و تدعى الألفة affinity .
بما أن البروتينات تتدخل في كل عملية تتم ضمن الخلايا الحية ، لذلك فإن التحكم في العمليات الحيوية يمكن ان يتم عن طريق التحكم بفعالية هذه البروتينات . هذا التنظيم لمل البروتينات يمكن أن يتم عن طريق شكل البروتينات أو تركيزها :
- تحوير تفارغي Allosteric modulation
- تحوير تساهمي Covalent modulation .
ما المركبات الرئيسية التي تسهم في تركيب البروتين
تساهم في عملية تركيب البروتينات في الخلية الحية المركبات الآتية: حمض(DNA)-حمض (RNA)المرسال-حمض(RNA)الناقل-الريباسات
نسخ المادة الوراثية لا تتحول المعلومات الوراثية في المورثات إلى بروتينات مباشرة حيث تقوم المورثة بنسخ ال(RNA)المرسال الخاص بها حاملا إلى الهيولى رسالة المورثة التي يعبر عنها بلغة النوكليوتيدات بالاتجاه (5َ إلى 3َ)على ال(RNA) المرسال لذلك تدعى سلسة(DNA) المورثة السلسلة الناسخة أو المشفرة.
التغذية
كل عضية دقيقة microorganisms والنباتات باستطاعتها تخليق كل العشرين حامض أميني القياسيين, بينما الحيوانات, (بما فيهم البشر) يتوجب عليهم الحصول على بعض الأحماض الأمينية من غذائهم. الإنزيمات الأساسية في سبيل التخليق الحيوي biosynthetic pathways التي تحلّق أحماض أمينية معينة - مثل أسپارتوكيناز aspartokinase, التي تساعد في الخطوة الأولى لتخليق ليسين lysine, مثيونين methionine, وثريونين threonine من الأسپارتات aspartate - لا يتواجدول في الحيوانات. والأحماض الأمينية التي لا تستطيع التخليق بنفسها يشار إليها باسم الأحماض الأمينية الأساسية. وإذا تواجدت أحماض أمينية في البيئة, فالعضيات الدقيقة بإمكانها توفير الطاقة بأخذ الأحماض الأمينية من محيط تلك العضيات و downregulating سبلهم للتخليق الحيوي.
وفي الحيوان، فإن الأحماض الأمينية يتم الحصول عليها من خلال استهلاك الأطعمة المحتوية على البروتين. البروتينات المأكولة يتم تكسيرها من خلال الهضم، الذي عادة ما يتضمن denaturation البروتين عبر تعريضه للحمض و hydrolysis بواسطة إنزيمات تسمى پروتيازات proteases.
